縊斷蛋白

Dynamin central region
	Structure of the nucleotide-free myosin II motor domain from Dictyostelium discoideum fused to the GTPase domain of dynamin I from Rattus norvegicus
鑑定
標誌	Dynamin_M
Pfam	PF01031（舊版）
InterPro（英語：InterPro）	IPR000375
現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（舊版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英語：PDBsum）	結構概要

現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（舊版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英語：PDBsum）	結構概要

縊斷蛋白
	融合了盤基網柄菌（Dictyostelium discoideum）的無核苷酸肌球蛋白II運動結構域和大鼠（Rattus norvegicus）的縊斷蛋白I GTPase結構域的結構。
鑑定
標誌	Dynamin_N
Pfam	PF00350（舊版）
Pfam宗系	CL0023（舊版）
InterPro（英語：InterPro）	IPR001401
PROSITE（英語：PROSITE）	PDOC00362
現有可用的蛋白結構：
Pfam	結構（舊版） / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum（英語：PDBsum）	結構概要

縊斷蛋白（英語：Dynamin，也譯為發動蛋白、動力蛋白）是一種與真核生物內吞作用有關的GTP酶（英語：GTPase）（GTPase），參與網格蛋白介導的內吞作用（英語：Receptor-mediated endocytosis）（clathrin-mediated endocytosis，CME）等各種膜裂變和融合過程。在CME的最後階段，縊斷蛋白組裝並充當機械化學支架，使內陷的網格蛋白包被小窩（clathrin-coated pit，CCP）頸部的膜收縮和變形，並從細胞膜上切下新生囊泡^[1]^[2]。

縊斷蛋白與其類似的蛋白屬於一個「縊斷蛋白超家族」（dynamin superfamily），成員包括：MX1（干擾素誘導的GTP結合蛋白1）、MFN1（線粒體融合蛋白1）、GBPs（鳥苷酸結合蛋白）等，都與細胞膜融合有關^[3]^[4]。

結構[編輯]

縊斷蛋白大小約96 kDa，長約900個氨基酸殘基，從N-末端開始依次為GTP酶結構域（用於結合GTP）、富α螺旋區域、PH結構域（用於結合脂質）到C-末端的富脯氨酸結構域（用於結合SH3結構域的蛋白）^[5]。

參考文獻[編輯]

^ Henley JR, Cao H, McNiven MA. Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles. FASEB Journal. December 1999,. 13 Suppl 2 (9002): S243–7. PMID 10619136. doi:10.1096/fasebj.13.9002.S243.
^ Cheng, Xiaodong; Chen, Kuangcai; Dong, Bin; Yang, Meek; Filbrun, Seth L.; Myoung, Yong; Huang, Teng-Xiang; Gu, Yan; Wang, Gufeng; Fang, Ning. Dynamin-dependent vesicle twist at the final stage of clathrin-mediated endocytosis. Nature Cell Biology. 2021-07-12. doi:10.1038/s41556-021-00713-x.
^ Hinshaw, J. "Research statement, Jenny E. Hinshaw, Ph.D." （頁面存檔備份，存於互聯網檔案館） National Institute of Diabetes & Digestive & Kidney Diseases, Laboratory of Cell Biochemistry and Biology. Accessed 19 March 2013.
^ Urrutia R, Henley JR, Cook T, McNiven MA. The dynamins: redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. January 1997, 94 (2): 377–84. PMC 34135 . PMID 9012790. doi:10.1073/pnas.94.2.377.
^ Jimah, JR; Hinshaw, JE. Structural Insights into the Mechanism of Dynamin Superfamily Proteins.. Trends in cell biology. 2019-03, 29 (3): 257–273. PMID 30527453. doi:10.1016/j.tcb.2018.11.003.

外部連結[編輯]

醫學主題詞表（MeSH）：Dynamins

[Henley-1] Henley JR, Cao H, McNiven MA. Participation of dynamin in the biogenesis of cytoplasmic vesicles. FASEB Journal. December 1999,. 13 Suppl 2 (9002): S243–7. PMID 10619136. doi:10.1096/fasebj.13.9002.S243.

[ChengXiaodong-2] Cheng, Xiaodong; Chen, Kuangcai; Dong, Bin; Yang, Meek; Filbrun, Seth L.; Myoung, Yong; Huang, Teng-Xiang; Gu, Yan; Wang, Gufeng; Fang, Ning. Dynamin-dependent vesicle twist at the final stage of clathrin-mediated endocytosis. Nature Cell Biology. 2021-07-12. doi:10.1038/s41556-021-00713-x.

[Hinshaw-3] Hinshaw, J. "Research statement, Jenny E. Hinshaw, Ph.D." （頁面存檔備份，存於互聯網檔案館） National Institute of Diabetes & Digestive & Kidney Diseases, Laboratory of Cell Biochemistry and Biology. Accessed 19 March 2013.

[Urrutia-4] Urrutia R, Henley JR, Cook T, McNiven MA. The dynamins: redundant or distinct functions for an expanding family of related GTPases?. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. January 1997, 94 (2): 377–84. PMC 34135 . PMID 9012790. doi:10.1073/pnas.94.2.377.

[Jimah-5] Jimah, JR; Hinshaw, JE. Structural Insights into the Mechanism of Dynamin Superfamily Proteins.. Trends in cell biology. 2019-03, 29 (3): 257–273. PMID 30527453. doi:10.1016/j.tcb.2018.11.003.

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